Os pesquisadores da AMGEN publicaram seus primeiros resultados usando o OWLS 210 para estudar a adsorção de Poloxamero / Polisorbato. Sua pesquisa foi publicada em abril de 2014 no Journal of Pharmaceutical Sciences.
Publicação:
Modulação da Adsorção de Proteína pelo Poloxamer 188 em Relação aos Polisorbatos 80 e 20 em Superfícies Sólidas
HYOJIN L. KIM, ARNOLD MCAULEY, BRYNN LIVESAY, WARREN D. CINZA, JOSEPH MCGUIRE
Journal of Pharmaceutical Sciences,
Volume 103, Issue 4, pages 1043–1049 , Abril de 2014
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/jps.23907/full
Abstrato:
O Poloxamer 188 (BASF Pluronic® F68) é amplamente utilizado como excipiente de proteção contra cisalhamento para aumentar o rendimento celular em culturas agitadas e reduzir a adesão celular em culturas estacionárias. No entanto, pouco é conhecido em qualquer sentido quantitativo do seu efeito na adsorção e agregação de proteínas. Utilizou-se aqui espectroscopia óptica de guia de ondas para comparar a cinética de adsorção exibida pelo poloxamer 188 e polissorbatos 80 e 20, na presença e ausência de uma proteína modelo (lisozima branca de ovo de galinha) e em experimentos separados, uma proteína recombinante (colônia de granulócitos humanos). fator de estimulação) em superfícies hidrofílicas de sílica-titânia. As experiências foram realizadas em modos de adsorção sequenciais e competitivos, permitindo que os padrões cinéticos de adsorção sejam interpretados de maneira a revelar o modo dominante de estabilização mediada por surfactante de proteína em cada caso. Os resultados cinéticos mostraram que os polissorbatos 80 e 20 são capazes de inibir a adsorção de proteínas apenas por sua localização preferencial em uma interface na qual eles mostram afinidade suficiente, e não pela formação de menos complexos ativos de proteína-surfactante. Por outro lado, o poloxamero 188 é capaz de inibir a adsorção de proteínas entrando em formação de complexos de proteína-surfactante de baixa afinidade de adsorção (isto é, alta estabilidade coloidal), e não por sua localização preferencial na interface. © 2014 Wiley Periodicals, Inc. e a Associação Americana de Farmacêuticos J Pharm Sci 103: 1043–1049, 2014 Os resultados cinéticos mostraram que os polissorbatos 80 e 20 são capazes de inibir a adsorção de proteínas apenas por sua localização preferencial em uma interface na qual eles mostram afinidade suficiente, e não pela formação de menos complexos ativos de proteína-surfactante. Por outro lado, o poloxamero 188 é capaz de inibir a adsorção de proteínas entrando em formação de complexos de proteína-surfactante de baixa afinidade de adsorção (isto é, alta estabilidade coloidal), e não por sua localização preferencial na interface. © 2014 Wiley Periodicals, Inc. e a Associação Americana de Farmacêuticos J Pharm Sci 103: 1043–1049, 2014 Os resultados cinéticos mostraram que os polissorbatos 80 e 20 são capazes de inibir a adsorção de proteínas apenas por sua localização preferencial em uma interface na qual eles mostram afinidade suficiente, e não pela formação de menos complexos ativos de proteína-surfactante. Por outro lado, o poloxamero 188 é capaz de inibir a adsorção de proteínas entrando em formação de complexos de proteína-surfactante de baixa afinidade de adsorção (isto é, alta estabilidade coloidal), e não por sua localização preferencial na interface. © 2014 Wiley Periodicals, Inc. e a Associação Americana de Farmacêuticos J Pharm Sci 103: 1043–1049, 2014 O poloxamero 188 é capaz de inibir a adsorção de proteínas entrando em formação de complexos de proteína-surfactante de baixa afinidade de adsorção (isto é, alta estabilidade coloidal), e não por sua localização preferencial na interface. © 2014 Wiley Periodicals, Inc. e a Associação Americana de Farmacêuticos J Pharm Sci 103: 1043–1049, 2014 O poloxamero 188 é capaz de inibir a adsorção de proteínas entrando em formação de complexos de proteína-surfactante de baixa afinidade de adsorção (isto é, alta estabilidade coloidal), e não por sua localização preferencial na interface. © 2014 Wiley Periodicals, Inc. e a Associação Americana de Farmacêuticos J Pharm Sci 103: 1043–1049, 2014
